* INTRODUCCION

COENZIMA

Se aplica a las moléculas orgánicas, generalmente derivadas de vitaminas hidrosolubles, esenciales para la actividad de numerosas enzimas. Algunas coenzimas están fuertemente unidas a la porción proteica de una determinada enzima; de hacho las enzimas a veces se desnaturaliza cuando se intenta extraer la coenzima. En otros casos, la coenzima participan en la reacción catalítica.

Estructura y función de las coenzimas

Las coenzimas funcionan en conjunto con el enzima en el proceso catalítico. Frecuentemente, esta coenzima puede ser considerada como un segundo sustrato; en consecuencia la coenzima puede ser considerada como un segundo sustrato. En otros casos se les encuentra ligado de forma covalente  a la enzima y función en o cerca del centro activo en el proceso católico.

Algunas coenzimas, aunque no todas, se sintetizan a partir de las vitaminas del grupo B. La vitamina B₆ piridoxina, requiere una pequeña modificación para trasformación en la coenzima activa, el piridoxal fosfato.

Al contrario de la vitamina B₆ la niacina vitamina B₃ (ácido nicotínico), requiere una alteración importante por parte de la célula antes de poder actuar como coenzima.

ADENOSINA TRIFOSFATO

 La adenosina trifosfato (ATP)  funciona como menudo como un segundo sustrato, aunque también puede servir de cofactor en la regulación de la actividad de enzimas específicas.

El ATP tiene un papel adicional además  de cosustrato, en una serie de reacciones enzimáticas actúan como regulador de la actividad de las enzimas concretas tienen centros de fijación de ATP que cuando están ocupados, cambian la afinidad o reactividad de la enzima hacia sus sustratos. El ATP actúa en estos casos como un efector alostérico.

 

1.   COENZIMAS DE LA NICOTINAMIDA

El ácido nicotínico es el ácido piridina 3-carboxilíco. Se convierte en dos coenzimas  principales implicados en a clase de enzimas oxidorreductoras. Estas coenzimas son el NAD⁺ ( nicotinamida adenina dinucleótido) y NADP⁺ (nicotinamida adenina ninucle+otido fosfato). Existen deshidrogenasas que funcionan con NADP⁺ como coenzima pero no con NAD⁺ y viceversa. Esta disposición permite una especificad y control de las hidrogenasas que residen en el mismo comportamiento subcelular.

Tanto  NAD⁺  como NADP⁺ actúan como intermediarios en la trsnferencia de dos electrones entre un dador y un aceptor electrónicos. No es necesario que el dador y el aceptor estén involucrados en la misma ruta metabólica

1.    COENZIMAS DE LA RIBOFLAVINA

Las dos formas características de la riboflavina vitamina B₂  son FMN (riboflavina 5’-fosfato) y FAD (flavina adenina dinucleótido). El FAD y el FMN funcionan en reacciones  de oxidación-reducción aceptando y donando dos electrones a través del anillo de isoaloxacina. Un ejemplo típico de participación del FAD en una reacción enzimática es la oxidación del succinato o fumarato mediante la succinato deshudrogenasa.

 

 

  METALES

Los metales no son coenzimas en el sentido FAD y del NAD, pero se requieren como cofactores en aproximadamente los dos tercios de enzimas conocidas.

Bibliografía

VIRGINIA MELO, O. C. (2008). BIOQUÍMICA DE LOS PROCESOS METABÓLICOS . barcelona : segunda.